抗体基本结构:轻链分子量约为25 000,由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两种,分别为kappa(κ)链和lambda(λ)链。据此,可将Ig分为两型(type),即κ型和λ型。一个Ig分子上两条轻链的型别总是相同的。不同类Ig既存在κ型,也存在λ型。同一个体内可同时存在κ型和λ型的Ig分子,不同种属生物体内两型轻链的比例不同。正常人血清Ig的κ:λ约为2:1,而在小鼠则为20:1。Ig的κ与λ的比例异常可以反映免疫系统的异常。根据λ链恒定区个别氨基酸的差异,又可将λ链分为λ1、λ2、λ3和λ4四个亚型(subtype) 。抗体的结构包括两个重链和两个轻链,形成Y形分子,每一个Y形分子具有两个抗原结合位点。Prestige抗体试剂
抗体是一种重要的生物分子,在医学和生物学领域有着普遍的应用。以下是抗体的一些主要用途:科学研究:抗体在科学研究中也发挥着重要的作用,如Western Blot、免疫组化、原位杂交等实验方法中都需要使用抗体。抗体可以用于研究细胞内信号转导、基因表达、蛋白质相互作用等问题,为揭示生命活动的奥秘提供重要的工具。疫苗研发:抗体可以用于疫苗的研发和生产过程中。在疫苗研发中,通过制备针对特定病原体或病毒的抗体,可以了解病原体或病毒的结构和功能,为疫苗的设计和优化提供重要信息。在疫苗生产中,抗体的制备和检测也是重要的环节之一。异种抗体研发团队抗体的生产通常需要利用动物模型或体外细胞培养技术。
随后,经1968年和1972年的世界卫生组织和国际免疫学会联合会讨论决定,将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)。Ig可分为分泌型Ig(secreted Ig,SIg)和膜型Ig(membrane Ig,mIg)。SIg主要存在于血液和组织液中,行使抗体的各种功能;mIg主要构成B细胞膜表面的抗原受体。基本结构:经x线晶体衍射结构分析发现,Ig由四条多肽链组成,各肽链之间由数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y”字型结构,称为Ig单体,是构成抗体的基本单位。
抗原上那部分可以引起机体产生抗体的分子结构,叫做抗原决定簇。一个抗原上可以有好几个不同的抗原决定簇,因而使机体产生好几种不同的抗体,然后产生出抗体是浆细胞。只针对一个抗原决定簇起作用的浆细胞群就是一个纯系,纯系的英文为Clone,音译就是克隆。由一种克隆产生的特异性抗体叫做单克隆抗体。单克隆抗体能目标明确地与单一的特异抗原决定簇结合,就象导弹精确地命中目标一样。另一方面,即使是同一种抗原决定簇,在机体内也可以由好几种克隆来产生抗体,形成好几种单克隆抗体混杂物,称为多克隆抗体。抗体还可以通过启动补体系统引发炎症反应,吸引其他免疫细胞前来去除病原体。
抗体主要功能:穿过胎盘屏障和黏膜。在人类,lgG是单独能够通过胎盘的抗体。胎盘母体一侧的滋养层细胞可表达一种特异性的IgG输送蛋白,称为FcRn。IgG可选择性地与FcRn结合,从而转移到滋养层细胞内,并主动进入胎儿的血循环中。IgG穿过胎盘的作用在于这是一种重要的自然被动免疫机制,对于新生儿抗传染具有重要意义。另外,sigA可通过呼吸道和消化道的黏膜,在黏膜局部免疫中发挥重要的免疫防御作用。人血清中的抗体多种多样,B淋巴细胞可产生的抗体种类在108以上,可与众多不同抗原发生特异性结合。抗体在免疫系统中起到了关键作用,保护我们免受各种疾病的侵害。异种抗体研发团队
特定的抗体可以用于制备特异性的试剂盒,用于检测特定病原体或标志物。Prestige抗体试剂
抗体可变区和恒定区:可变区 重链和轻链的V区分别称为VH和VL。VH和VL中各含有3个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域,称为高变区(hypervariable region,HVR)或互补决定区(complementarity determining region,CDR), 包括HVR1(CDR1)、HVR2(CDR2)和HVR3(CDR3),其中,HVR3(CDR3)变化程度更高。VH的3个高变区分别位于29~31、49~58和95~102位氨基酸,而VL的3个高变区分别位于28~35、49~56和91~98位氨基酸。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位(antigen-binding site),决定抗体的特异性,是抗体识别及结合抗原的部位。在V区中,CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守,称为骨架区(framework region,FR)。VH或VL各有四个骨架区,分别用FR1、FR2、FR3和FR4表示。Prestige抗体试剂