抗体可变区:重链和轻链的V区分别称为VH和VL。VH和VL中各含有3个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域,称为高变区(hypervariable region,HVR)或互补决定区(complementarity determining region,CDR), 包括HVR1(CDR1)、HVR2(CDR2)和HVR3(CDR3),其中,HVR3(CDR3)变化程度更高。VH的3个高变区分别位于29~31、49~58和95~102位氨基酸,而VL的3个高变区分别位于28~35、49~56和91~98位氨基酸。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位(antigen-binding site),决定抗体的特异性,是抗体识别及结合抗原的部位。在V区中,CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守,称为骨架区(framework region,FR)。VH或VL各有四个骨架区,分别用FR1、FR2、FR3和FR4表示。单克隆抗体可以用于调理心血管疾病。合肥PRR11多克隆抗体
抗体的多样性:每种基因片段是以多拷贝的形式存在,其中编码重链V区的VH、DH和JH的基因片段数分别为50、23和6个;编码K轻链V区的Vx和JK基因片段数分别为60和5个,编码入轻链V区的VX和J入基因片段数分别为30和7个。这些基因在胚系阶段以分隔的形式存在。在B细胞的分化发育过程中,这些基因片段发生重排和组合,从而产生数量巨大、能识别特异性抗原的BCR。每种具有特异性BCR的B细胞克隆可识别相应的抗原,产生一种特异性抗体。Ig基因重组是B细胞合成无数特异性抗体的主要原因。北京IgM抗体费用单克隆抗体在恶性症调理中具有潜在的应用价值。
抗体特性和功能:正常人血清lgD浓度很低,仪占血清Ig总量的0.2%。IgD可在个体发育的任何时间产生。5类lg中,IgD的铰链区很长,易被蛋白酶水解,故其半衰期很短(只3天)。lgD分为两型:血清型IgD的生物学功能尚不清楚;膜结合型IgD(mlgD)构成BCR,是B细胞分化发育成熟的标志,未成熟B细胞只表达mlgM,成熟B细胞可同时表达mlgM和mIgD,称为初始B细胞(naive B cell)。活化的B细胞或记忆性B细胞表面的mlgD会逐渐消失。IgE是正常人血清中含量很少的Ig,血清浓度极低,约为5×10-5mg/ml。IgE主要由黏膜下淋巴组织中的浆细胞分泌。其重要特征为糖含量较高。IgE为亲细胞抗体,其CH2和CH3结构域可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞上的IgE高亲和力Fc受体结合,引起I型超敏反应。此外,IgE与机体的抗寄生虫免疫相关。
抗体介导I型超敏反应。IgE为亲细胞抗体,可通过其Fc段与肥大细胞和嗜碱性粒细胞表面的IgE高亲和力Fc受体结合,使其致敏。当相同的变应原再次进入机体时,可以直接与致敏靶细胞表面的特异性IgE结合,促使这些细胞合成和释放生物活性物质,引起I型超敏反应。在人类,lgG是能够通过胎盘的抗体。胎盘母体一侧的滋养层细胞可表达一种特异性的IgG输送蛋白,称为FcRn。IgG可选择性地与FcRn结合,从而转移到滋养层细胞内,并主动进入胎儿的血循环中。IgG穿过胎盘的作用在于这是一种重要的自然被动免疫机制,对于新生儿抗传染具有重要意义。另外,sigA可通过呼吸道和消化道的黏膜,在黏膜局部免疫中发挥重要的免疫防御作用。单克隆抗体可以用于研究生物学过程和药物开发。
抗体基本结构:经x线晶体衍射结构分析发现,Ig由四条多肽链组成,各肽链之间由数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y”字型结构,称为Ig单体,是构成抗体的基本单位。天然Ig分子含有四条异源性多肽链,其中,分子量较大的两条链称为重链(heavy chain,H),而分子量较小的两条链称为轻链(Light chain,L)。同一Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。重链分子量为50 000~75 000,由450~550个氨基酸残基组成。重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同,其抗原性也不同。单克隆抗体可以用于筛选药物候选物。免疫抗体
多克隆抗体可以用于区分同源蛋白质在结构和功能上的差异。合肥PRR11多克隆抗体
免疫动物是用目的抗原免疫小鼠,使小鼠产生致敏B淋巴细胞的 过程。 一般选用6-8周龄雌性BALB/c小鼠,按照预先制定的免疫方案进行免疫注射。 抗原通过血液循环或淋巴循环进入外周免疫部位,刺激相应B淋巴细胞克隆,使其活化、增殖,并分化成为致敏B淋巴细胞。细胞融合采用二氧化碳气体处死小鼠,无菌操作取出脾脏,在平皿内挤压研磨,制备脾细胞悬液。 将准备好的同系骨髓瘤细胞与小鼠脾细胞按一定比例混合,并加入促融合剂聚乙二醇。在聚乙二醇作用下,各种淋巴细胞可与骨髓瘤细胞发生融合,形成杂交瘤细胞。合肥PRR11多克隆抗体