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生化试剂蛋白质都是由氨基酸构成的。到目前为止，生化试剂人们发现的组成天然蛋白质的氨基酸只有20种，在这20种氨基酸中，亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸这8种氨基酸是人体必须从食物中获得而不能在体内合成的（刚出生的幼儿还不能合成组氨酸），叫做必需氨基酸。只要有这8种必需氨基酸，身体就可以制造出其它各种氨基酸，就可以维持生命和进行生长发育。缺乏必需氨基酸时，人体就会出现发育迟缓、贫血、毛发枯黄等徒状。8种必需氨基酸如此重要，故食物蛋白中含必需氨基酸的数欣及种类的多少就成为衡量蛋白质优劣的标准。含有必需氨基酸的种类、数量多，营养价值就高，这种蛋白质就称为完全蛋白质，也称优良蛋白质。生化试剂行业属于国家鼓励类产业。589-87-7

生化试剂稳定性的判断原则是什么呢？生化试剂基准物质、标准物质和高纯物质，原则上要严格按照保存规定来保存，确保包装完好无损，避免受到化学环境的影响，而且保存时间不宜过长。一般情况下，基准物质必须在有效期内使用。大多数化学品的稳定性还是比较好的，具体情况要由实际使用要求来判定。如果分析数据作为一般了解，或者分析结果没有特定的准确要求，如一般教学实验，对化学试剂的质量级别就可以做一般要求。但工厂化验数据为指导生产而用，化学试剂的质量指标相对不能含煳。而用于一般合成制备使用用的化学试剂，在大多数情况下，使用工业级别的化学试剂就可以满足。但研究型和某些特种化学品的合成制备，有些情况下，对原料的质量要求非常严格，需要严格把关。106877-40-1生化试剂蛋白质还有一些被人熟知的理化性质。

生化试剂蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此光光测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能光用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。

生化试剂厂家告诉您，补充多少蛋白质才合适？首先你要先明确自己的状态，运动型、以及你的健身训练目标是什么？这三种元素直接决定了你的蛋白质摄入量。我国目前成人的蛋白质推荐摄入为每日1.16kg/kg体重，专业运动员需求会相对更高些。这不是严格意义上的数字摄入，在实际应用中，还需要注意到影响蛋白质需求量的个人因素。科学家2012年的研究发现，健身后每隔3个小时共服用4次20克的蛋白质相比较传统的训练后1.5小时补充10克，训练前40克或者训练6小时后补充40克能够获得一个更好的蛋白质平衡与合成。通俗的说，对于健身人士，高频次的均量蛋白补充会让机体肌肉恢复达到较佳。健身训练提高了人体对蛋白质的需求量，在运动之后，身体需要修复破损的肌肉细胞，恢复体能。几乎所有的肌肉生长过程都发生在健身房之外，特别是在睡眠中，睡眠是自然恢复的过程，人在熟睡时会加速肌肉细胞的修复进程。生化试剂有细胞培养用试剂、细胞分离试剂、凝胶内扩散法及电泳试剂等。

生化试剂蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构（tertiarystructure）。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力（VanderWaalsforce）等。这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。侧链构象主要是形成微区（或称结构域domain）。对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面，由很多亲水侧链组成。生化试剂疏水区多在分子内部，由疏水侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部位。生化试剂的每一种蛋白质都有自己独特的氨基酸序列。17257-71-5

绝大多数酶试剂怕热，需在0～6℃下保存。589-87-7

蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成，是一类重要的生物大分子，所有蛋白质都是由20种不同氨基酸连接生化试剂形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。589-87-7

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